期刊简介
本刊为中国医药生物技术协会会刊，是面向全国医药生物技术研发、应用、产业化、市场管理的综合性学术刊物，国内外公开发行（CN 11-5512/R，ISSN 1673-713X）。办刊宗旨是及时全面地反映我国医药生物技术研发成果和行业动态，积极推进医药生物技术研发及产业化发展。主要栏目有述评、论著、法规与标准、研发/质量管理与控制、产业/企业家论坛、会议纪要、综述、讲座、继续教育园地、争鸣园地等。欢迎踊跃投稿和订阅。
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- 杂志名称：中国医药生物技术杂志
- 主管单位：中华人民共和国卫生部
- 主办单位：中国医药生物技术协会
- 国际刊号：1673-713X
- 国内刊号：11-5512/R
- 出版周期：双月刊
期刊荣誉：中国期刊全文数据库(CJFD)期刊收录：上海图书馆馆藏, 万方收录(中), 国家图书馆馆藏, 知网收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中)
蛋白质Nα-末端乙酰化的功能研究进展
刘佳；陈建华
关键词：酵母蛋白质, 乙酰化修饰, 低等真核生物, 乙酰转移酶, 功能, 催化乙酰化, 底物特异性, 蛋白质降解, 乙酰辅酶, 亚型, 亚基组成, 甲硫氨酸, 反应过程, 调节, 催化机制, 氨基, 乙酰基, 缬氨酸, 苏氨酸, 丝氨酸
摘要：蛋白质 Nα-末端乙酰化修饰是由 Nα-末端乙酰转移酶（NATs）所催化的酶促反应过程，其结果是蛋白质 N-末端的α氨基接受来自于乙酰辅酶 A（AcCoA）的乙酰基。在真核生物中 Nα-末端乙酰化是一种广泛存在的蛋白质修饰方式，大约有68%的酵母蛋白质和85%人蛋白质是 Nα-乙酰化修饰的[1]，但原核和古细菌蛋白却很少发生乙酰化。目前已发现在真核生物中存在6个 N ATs 亚型（NatA~NatF），每一亚型由一个或多个亚基组成，且各自都有其独特的底物特异性，如起始甲硫氨酸被切除后，N-末端的丝氨酸、丙氨酸、苏氨酸、甘氨酸和缬氨酸都能够被NatA 催化乙酰化（N-末端第三个氨基酸为脯氨酸除外）[2]。尽管高等真核生物有更多蛋白质是 Nα-末端乙酰化修饰的，表达更多的 NATs，但是酵母等低等真核生物的 Nα-末端乙酰化模式和 NAT 催化机制与高等真核生物是相似的[3]。到目前为止，人们发现 Nα-末端乙酰化具有调节蛋白质降解、抑制内质网易位和调节蛋白质间相互作用等功能，但我们还没能完全了解 Nα-末端乙酰化的所有功能。本文主要对Nα-末端乙酰化和 Nα-末端乙酰转移酶的功能及其与病理联系的研究进展作一综述。
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